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La rétine, qui tapisse le fond du globe oculaire, est composée de plusieurs types de cellules dont les bâtonnets qui ont une structure particulière. Le segment externe des bâtonnets est composé d’un empilement de disques membranaires où est localisé le pigment visuel appelé rhodopsine. La rhodopsine change de conformation sous l’effet de la lumière, ce qui l’active et permet la vision. La rhodopsine doit être inactivée pour resensibiliser le bâtonnet et permettre à nouveau l’absorption de la lumière. La rhodopsine kinase (RK) est impliquée dans l’inactivation de la forme active de la rhodopsine. La RK native est acylée, ce qui lui permettrait d’interagir avec la membrane des bâtonnets. Il a été démontré par d’autres équipes que l’absence de l’acylation de la RK réduit la vitesse d’inactivation de la rhodopsine. L’hypothèse de mes travaux de recherche est donc que l’acylation de la RK est essentielle à son ancrage membranaire. L’objectif principal de mes travaux consiste à caractériser la liaison membranaire de la RK acylée et non-acylée pour comparer leurs propriétés.
Christian Salesse
Universidade de Lisboa
Life Sciences
Life Sciences (not health)
Université Laval
Globalink Research Award
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